Dzięki chemikom z Wrocławia uda się pokonać wirus Zika?

– Po wejściu wirusa do komórki produkowane jest wielkie białko. Jeśli uda się zahamować działanie jednego z enzymów, to nawet pomimo stworzenia tego białka, wirus nie zacznie się kopiować i infekować organizmu – wyjaśnia dr hab. Marcin Sieńczyk z Wydziału Chemicznego Politechniki. – Udało nam się ustalić, że tym enzymem jest właśnie proteaza NS3, która dzieli wyprodukowane wcześniej białko na kolejne kawałki, które integrują później materiał genetyczny wirusa z ludzkim i infekują kolejne komórki, co prowadzi do chorób genetycznych, jak choćby małogłowie u dzieci – kontynuuje.

Wrocławscy naukowcy prowadzili badania we współpracy z chemikami z Uniwersytetu Gdańskiego i Jagiellońskiego.
– Już kilka lat temu stworzyliśmy wspólnie program projektowania związków, które będą hamowały aktywność enzymów zaangażowanych w rozwój różnych wirusów. Od paru lat pracowaliśmy nad wirusem żółtaczki typu C, opryszczki, grypy czy bliskim kuzynem Ziki – wirusem Zachodniego Nilu. Na fali światowego zainteresowania wirusem Zika na początku roku postanowiliśmy zająć się również nim – tłumaczy dr Sieńczyk.

Jak twierdzi wrocławski chemik, największym problemem był brak jakichkolwiek materiałów, na których można by oprzeć badania.

– Wirus Zika jest wciąż białą kartą. Dla przykładu, w bazie danych było zaledwie kilka struktur genów. We Wrocławiu zaprojektowaliśmy sześć różnych wariantów enzymu. Mieliśmy je tylko na papierze. Nie wiedzieliśmy, od którego zacząć, więc wzięliśmy pierwszy z listy. To był czysty strzał - opowiada.

Czytaj dalej na kolejnej stronie

Strzał okazał się trafiony, co znacznie przyspieszyło badania.
– Już na podstawie pierwszego wariantu otrzymaliśmy gen, który namnożyliśmy i włożyliśmy do bakterii, która zaczęła produkować białko. Nie wiedzieliśmy jeszcze wtedy czy będzie ono w ogóle działało. Ku zaskoczeniu wszystkich było bardzo aktywnie. Nie pozostało więc nic innego, jak wyizolować to białko i zrobić kolejny krok. Dzięki dobremu wyborowi zaoszczędziliśmy kilka miesięcy – opowiada dr Sieńczyk.

Dzięki temu odkryciu chemicy mogli rozpocząć badania nad działaniem enzymu i poszukiwania substancji, która mogłaby zablokować jego szkodliwe działanie.
– Wiedzieliśmy, jak enzym wygląda, więc trzeba było tylko ustalić, jaki substrat będzie do niego pasował. Tylko i aż. To była żmudna praca w laboratorium chemicznym. Musieliśmy przebadać kilka tysięcy związków i wybrać jedyny pasujący do białka – mówi dr Sieńczyk. – Wyobraźmy sobie, że enzym to kula z wnękami o różnej wielkości i kształcie. Do każdej z nich pasuje inna część cząsteczki substratu. To było więc jak dopasowywanie klucza do zamka. Po wielu próbach udało nam się jednak ustalić jakie cząsteczki pasują idealnie – objaśnia.

Teraz zadaniem chemików medycznych jest wynalezienie tzw. inhibitorów wejścia, a więc substancji, która spowodują, że odkryty przez polskich naukowców substrat złączy się ze szkodliwym enzymem i sprawi, że ten przestanie działać.
– My również nad tym pracujemy. To chyba najciekawsza część badań. Jesteśmy dobrej myśli. Nie mogę zdradzić wszystkiego, ale nasze prace nad odkryciem tej cząsteczki, tego przysłowiowego kleju są mocno zaawansowane. Cały świat się teraz ściga. My już złożyliśmy pierwszy wniosek patentowy – zdradza dr Sieńczyk.

Od substancji do leku jest jednak bardzo długa droga. Na tym etapie w grę wchodzą olbrzymie pieniądze. Najpierw na badania na zwierzętach, które kosztują kilkaset tysięcy dolarów, a potem badania kliniczne, a to już, zdaniem dr. Sieńczyka, koszt około miliarda dolarów. Być może polskim naukowcom byłoby łatwiej, gdyby otrzymali grant z Narodowego Centrum Nauki. Instytucja finansująca innowacyjne badania odmówiła jednak pieniędzy.
– Najciekawsze jest to, że komisja uznała, że nasz projekt jest przedwczesny, więc nie rokuje żadnych szans powodzenia, a nasz zespół zbyt młody – śmieje się dr Marcin Sieńczyk. – Czas pokaże, czy to nie był błąd – dodaje.

W zespole badawczym dr. hab. Marcina Sieńczyka znalazła się dr inż. Renata Grzywa oraz doktoranci - Marcin Skoreński i Maria Łęcka.